如何保持蛋白质的水合作用
工具/原料
蛋白质
水光照
方法/步骤
1、蛋白质的水合作用取决于：pH，当pH等于pI时，蛋白质的水合能力最低温度，温度升高，氢键作用和离子基团的水合作用减弱，水合能力下降。氨基酸组成，极性氨基酸越多，水合能力越高离子强度，低浓度的盐能提高蛋白质的水合能力。盐的种类
2、简述影响蛋白质水合作用的外界因素有哪些蛋白质凝胶作用原理邈赕瑟遂定义蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸引力和排斥悝洳合撺力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体。原理蛋白质凝胶是变性的蛋白质分子间排斥和吸引相互作用力相平衡的结果。一般认为，形成和维持蛋白质凝胶的作用力主要是疏水相互作用、氢键、静电相互作用等物理作用力，但含有巯基的蛋白质分子间SH-SS交换反应也可能对蛋白质的凝胶作用有贡献。（1）疏水相互作用蛋白质受热时包埋的非极性多肽暴露出来，从而增强了临近多肽非极十牛片段的疏水相互作用：因而，平均疏水性(例如蛋白质中疏水氨基酸的比率)应该影响凝胶的形成过程。（2）氢键有关氢键对蛋白质凝胶形成的作用，不同的研究者得到的结论相似。氢键和疏水相互作用是形成凝胶的主要作用力。但是高浓度的尿素可能导致蛋白质严重变性，破坏了蛋白质的二级结构。（3）静电相互作用静电相互作用通常在蛋白质聚集过程中表现为相互排斥力，特别是在体系仅含有一种蛋白质或含有相似等电点的不同种蛋白质的情况下。pI时蛋白质的净电荷为零，当环境的pH接近pI时，蛋白质分子快速随机的聚集，因而很容易形成凝结块在pH条件远离pI时，由于存在较高的净负电荷，静电排斥力占主导，蛋白质分子的聚集不会发生。（4）二硫键由凝胶的溶解性试验表明，通过形成分子间的二硫键可以获得凝胶网络的物理完整性。二硫键是否在凝胶网络的连接区形成或它们仅仅有助于增加多肽的有效链长目前还不清楚。但实验表明，长的多肽链很容易缠绕在一起，因而在凝胶网络内加强了非共价键的形成。
3、影响蛋白质凝胶电泳的因素PH值的影响：pH值的改变会影响蛋白质分子的离子化作用和嫌荪鹣莘净电荷值尴泵葩梗．从而改变蛋白质分子的吸引力和排斥力以及蛋白质分子与水分子结合的能力。氢键的影响：氢键是影响大豆分离蛋白凝胶特性的主要作用力.氢键增强了凝胶的硬度和破裂强度,但降低了内聚性和弹性.削弱氢键作用导致凝胶硬度和破裂强度下降,但内聚性和弹性却增加.较高浓度的尿素导致凝胶不能形成,尤其在较高pH值的情况下更为明显.加热时间的影响：加热时间影响到成熟、坚硬凝胶的形成．不同浓度的蛋白溶液,形成凝胶所需的最短时间不同,蛋白浓度越大,所需时间越短.
4、中性盐擢爻充种的影响：向蛋白质水溶液中加入中性盐,可产生2种影响：一是盐离子与蛋白质分子中的极性和离子基团辑湃形傥作用．降低蛋白质分子的活度系数,使其溶解度增加.在盐浓度较低时以这种情形为主,蛋白质表现为易于溶解,称为盐溶现象：二是盐离子也与水这种偶极分子作用,使水的活度系数降低,导致蛋白质水合程度降低,使蛋白质溶解度减少.在盐浓度较高时这种情况起决定作用,蛋白质会沉淀的现象称为盐析现象.蛋白质的凝胶过程是一个复杂的过程,同时中性盐对凝胶的影响也不仅仅是盐溶与盐析的影响,它受体系的pH值、温度、溶液浓度等其他因素的影响.
5、品种的影响：品种差异对蛋白质亚基比例的变化影响较明显,7S／1IS比值越小的品种,其制得的凝胶网络越细密.
6、总结如上
